样本释放剂离心检测法

广州健仑生物科技有限公司

（广州健仑生物科技有限公司是集研制开发、销售、服务于一体的优良企业,公司产品涉及临床快速诊断试剂、食品安全检测试剂，违禁品快速检测，动物疾病防疫检测试剂，免疫诊断试剂、临床血液学和体液学检验试剂、微生物检验试剂、分子生物学检验试剂、临床生化试剂、有机试剂等众多领域，同时核心代理Panbio、FOCUS、Qiagen、IBL、CORTEZ、Fuller、Inbios、BinaxNOW、LumuQuick、日本富士、日本生研等多家有名诊断产品集团公司产品，致力于为商检单位、疾病预防控制中心、海关出入境检疫局、卫生防疫单位,缉毒系统，戒毒中心，检验检疫单位、生化企业、科研院所、医疗机构等机构与行业提供*、高品质的产品服务。此外，本公司还开展食品、卫生、环境、药品等多方面的第三方检测服务。）

【产品名称】样本释放剂

【包装规格】20测试/盒 （溶液I:20×1 Test/瓶；溶液II:20 Test/瓶）         □

50测试/盒 （溶液I:50×1 Test/瓶；溶液II:50 Test/瓶X 1 ）    □

             100测试/盒 （溶液I:100×1 Test/瓶；溶液II:50 Test/瓶X 2）   □

【预期用途】

用于待测致敏红细胞样本的预处理，使致敏红细胞样本中的待测抗体从与细胞结合的状态中解离释放出来。以便于使用体外诊断试剂或仪器对待测抗体进行检测。

【检验原理】

红细胞上的抗原与血清中抗体在适合条件下发生致敏，这种结合在一定条件下是可逆的。将已致敏的红细胞悬浮于低pH值的甘氨酸溶液中，抗体蛋白又可以从结合的红细胞上解离释放出来。离心取上清解离的放散液，此液中含有从红细胞表面解离释放出来的抗体蛋白，经Tris缓冲液调节pH至中性后此上清放散液可用于相关抗体的检测和鉴定；而解离释放后的红细胞经洗涤后可用于血型定型、自身抗体的吸收等。

【主要组成成份】

1.溶液I：主要组分为甘氨酸(C₂H₅NO₂)，氯化钠(NaCl)。

2.溶液II：主要组分为Tris碱，指示剂。   

【储存条件及有效期】                  

常温（10～30℃）储存，有效期1年。试剂开瓶后在常温（10～30℃）条件下可储存6个月。

【样本要求】

新鲜或2～8℃保存不超过72小时的抗凝血样。

样本释放剂离心检测法

我司还提供其它进口或国产试剂盒：登革热、疟疾、西尼罗河、立克次体、无形体、蜱虫、恙虫、利什曼原虫、RK39、汉坦病毒、深林脑炎、流感、A链球菌、合胞病毒、腮病毒、乙脑、寨卡、黄热病、基孔肯雅热、克锥虫病、违禁品滥用、肺炎球菌、军团菌、化妆品检测、食品安全检测等试剂盒以及日本生研细菌分型诊断血清、德国SiFin诊断血清、丹麦SSI诊断血清等产品。

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【企业文化】

谷氨酸单病毒盐和甘氨酸是用量zui大的鲜味调味料。氨基隘一般鄙溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或病毒等有机溶剂。氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度zui小，25℃时，100 g水中酪氨酸仅溶解0.045 g，但在热水巾酪氨酸的溶解度较大。赖氨酸和精氨胲常以盐酸盐的形式存在，病毒为它们极易溶于水，病毒潮解而难以制得结晶。
(1) 色泽和颜色 各种常见的氨基酸易成为无色结晶，结晶形状病毒氨基酸的结构不同而有所差异。如L一谷氨酸为四角柱形结晶，D一谷氨酸则为菱形片状结晶。
(2) 熔点 氨基酸结晶的熔点较高，一般在200～300℃，许多氨基酸在达到或接近熔点时会分解成胺和CO2。
(3)溶解度 绝大部分氨基酸都能溶于水。不同氨基酸在水中的溶解度有差别，如赖氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度较大，酪氨酸、半胱氨酸、组氨酸的溶解度很小。各种氨基酸都能溶于强碱和强酸中。但氨基酸不溶或微溶于乙醇。
(4) 味感 氨基酸及其衍生物具有一定的味感，如酸、甜、苦、成等。其味感的种类与氨基酸的种类、立体结构有关。从立体结构上讲，一般来说，D一型氨基酸都具有甜味，其甜味强度高于相应的L一型氨基酸。
(5)紫外吸收特性 各种常见的氨基酸对可见光均无吸收能力。但酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在紫外光区具有明显的光吸收现象。而大多数蛋白质中都含有这3种氨基酸，尤其是酪氨酸。病毒此，可以利用280hm波长处的紫外吸收特性定量检测蛋白质的含量。
氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种Pr——AA在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（<220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm～300nm）只有三种AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，病毒为它们的R基含有苯环共轭双键系统。苯丙AAzui大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白质一般都含有这三种AA残基。

Glutamate single salt and glycine is the largest amount of umami seasonings. Amino Amino generally dissolve in water, acid solution and alkali solution, insoluble or slightly soluble in ethanol or viruses and other organic solvents. The solubility of amino acids vary widely in water. For example, the solubility of tyrosine is the smallest. At 25 ° C, tyrosine in 100 g of water dissolves only 0.045 g, but its solubility in tyrosine is greater. Lysine and sperm ammonia often exist in the form of hydrochloride, the virus is extremely soluble in water, and the virus is deliquescent and difficult to produce crystals.
(1) color and color A variety of common amino acids easily become colorless crystals, crystal structure of the virus amino acid structure varies. For example, L-glutamic acid is a tetragonal columnar crystal and D-glutamic acid is a diamond-shaped plaet crystal.
(2) Melting point Amino acid crystals have a higher melting point, typically 200-300 ° C. Many amino acids break down into amines and CO2 at or near the melting point.
(3) Solubility Most amino acids are soluble in water. Different amino acids in water solubility differences, such as lysine, arginine, proline solubility, tyrosine, cysteine, histidine solubility is very small. A variety of amino acids can be dissolved in strong alkali and strong acid. However, the amino acids are insoluble or slightly soluble in ethanol.
(4) taste Amino acids and their derivatives have a certain taste, such as sour, sweet, bitter, into. The taste of the type of amino acids and the type of three-dimensional structure. Stereologically, in general, D-type amino acids are sweet and have a higher sweetness intensity than the corresponding L-type amino acids.
(5) UV absorption characteristics A variety of common amino acids have no absorption of visible light. However, tyrosine, tryptophan and phenylalanine have obvious light absorption in UV region. Most proteins contain these three amino acids, especially tyrosine. This virus, you can use the 280hm wavelength UV absorption quantitative detection of protein content.
An important optical property of amino acids is the absorption of light. The 20 kinds of Pr - AA showed no light absorption in the visible region and light absorption in the far ultraviolet region (<220 nm), and only three kinds of AA in the UV region (220 nm ~ 300 nm) The three amino acids are phenylalanine, tyrosine, tryptophan, and the virus contains a benzene ring conjugated double bond system for their R groups. The maximum light absorption of styrene AA at 259 nm, the AA of cheese at 278 nm and the color AA at 279 nm generally contain the three AA residues.